Organické amóniové soli typu N-(2-benzyloxyetyl)-alkyldimetylamónium bromidov (BCHn-1) sú tvorené homologickým radom Ar-COO(CH2)2-N+(CH3)2CnH2n+1·Br-, ktorý vo svojej štruktúre obsahuje biodegradačne labilnú esterovú väzbu, na základe ktorej patria medzi dezinficienciá a antiseptiká soft charakteru. Biotransformujú sa prednostne hydrolyticky na kyselinu benzoovú a substituovaný cholín. Rýchlosť enzýmovej hydrolýzy je závislá od chemickej štruktúry (dĺžky alifatického reťazca na amóniovom dusíku), stúpa do počtu uhlíkov 10 alifatického reťazca a ďalším predĺžovaním rapídne klesá. Cieľom práce bol dôkaz katalytickej aktivity butyrylcholínesterázy na enzýmovej hydrolýze vybraných organických amóniových solí v prostredí mikrozómovej frakcie pečene potkana, na základe inhibičných kinetických štúdií s fyzostigmínom – inhibítorom cholínesteráz. Produkt enzýmovej hydrolýzy BCHn-1, kyselina benzoová sa stanovila po extrakcii chloroformom z kyslého prostredia HPLC analýzou za použitia interného štandardu p-jódbenzoovej kyseliny pri vlnovej dĺžke 228 nm. Kinetické parametre KM a VMAX sa vyhodnotili podľa Lineweavera-Burka metódou lineárnej regresnej analýzy. Špecifická aktivita butyrylcholínesterázy (E.C.3.1.1.8) v enzýmovomhydrolytickomprocese BCHn-1 bola významne ovplyvnená prítomnosťou fyzostigmínu, čo sa prejavilo vzostupom KM, KI a IC50 hodnôt v študovanom enzýmovom procese vybraných substrátov homologického radu BCHn-1 a poklesom Vmax a rýchlostných konštánt.

        Klíčová slova: organické amóniové soli – enzýmová hydrolýza – butyrylcholínesteráza – fyzostigmín