Inaktivace genu p53mutací je jednímz nejčastěji se vyskytujících genetických jevů u lidských nádorů, což poukazuje na centrální úlohu p53 jako nádorového supresoru. Funkční protein p53 působí jako silný transkripční faktor vážící se na minimálně 300 různých promotorových sekvencí v genomu. Jako transkripční faktor může p53 široce měnit profil specifické genové exprese, což vede k zástavě buněčného cyklu a/nebo k apoptóze. Transkripční aktivita proteinu p53 je velmi přísně regulována a její bazální aktivita je zvýšena v buňkách vystavených široké škále stresových faktorů. Stresem regulovaná transaktivační funkce p53 je řízena jeho sekvenčně specifickou DNA-vazebnou doménou a je koordinována specifickými protein-proteinovými interakcemi, které mohou být modulovány kovalentními a nekovalentními modifikacemi. Mutantní formy proteinu p53 jsou defektní v sekvenčně specifické vazbě na DNA, neboť mutace měnící smysl kodonu ovlivňují základní vlastnosti proteinu. Analýzy mutovaných p53 ukázaly, že existují různé konformační třídy mutantů a že reaktivace každé z těchto tříd vyžaduje odlišnou strategii závisející namechanizmu vzniku chybné konformace proteinu p53. Potenciální aktivace nemutovaného i mutovaného proteinu p53 in vivo vzbuzuje naději na vývoj protinádorových léčiv použitelných k léčbě rakoviny v kombinaci se sofistikovanou diagnostikou.

        Klíčová slova: antionkogen, p53, mutace, nádor, buněčný cyklus, apoptóza.